34.4.1 Photorezeption und die Genetik der Farbwahrnehmung

Die molekulare Grundlage der Lichtwahrnehmung bei Tieren beruht universell auf Rhodopsinen, membrangebundenen Chromoproteinen der Klasse der Serpentinenproteine mit 7 Membrandurchgängen. Bei den kovalent gebundenen lichtempfindlichen Chromophoren handelt es sich um Derivate des Retinals, welches als Schiffsche Base an einen Lysinrest des Opsin-Peptids gebunden werden kann. Vorstufen des Retinals können von vielen Tieren nicht synthetisiert werden und müssen daher mit der Nahrung als Vitamin A aufgenommen werden. Die molekulare Analyse von Opsinen aus phylogenetisch weit entfernten Tierstämmen und mit morphologisch sehr unterschiedlichen Augentypen ließ bereits vermuten, daß Photorezeption monophyletisch entstanden ist; Opsine von Arthropoden, Mollusken und Vertebraten sind sich untereinander sehr ähnlich und stehen der Superfamilie der G-Protein bindenden Rezeptorproteine sehr nahe (Abb. 34-57), zu denen auch der muskarinische Acetylcholinrezeptor zählt. Trotz einer auffallend ähnlichen Sekundärstruktur ist die Verwandtschaft des Bakteriorhodopsins mit den eukaryotischen Opsinen umstritten; es wirkt als energieerzeugende Protonenpumpe.

Die molekulare Grundlage der Farbwahrnehmung bei Säugern besteht in drei verschiedenen Farbpigmenten mit unterschiedlicher spektraler Empfindlichkeit, die sich in den "Zäpfchen" der Retina befinden. Es gibt drei Zapfentypen, die bei Tageslicht aktiv sind: der Blau-, der Grün- und der Rotrezeptor. Außerdem existieren in der menschlichen Retina Stäbchen mit hoher Lichtempfindlichkeit. Somit besitzen wir vier verschiedene Opsine, die untereinander einen unterschiedlichen Homologiegrad aufweisen (Abb. 34-57). Aminosäureaustausch an nur wenigen Positionen bewirkt eine deutliche Verschiebung der Absorptionseigenschaften des entsprechenden Rhodopsins. Die Aufklärung der Primärstruktur der menschlichen Rhodopsine gab dieser Hypothese die molekulare Basis und vermochte auch, die häufigen Aberrationen der Farbwahrnehmung elegant zu erklären.