Abb. 34-46: Neurale Zelladhäsionsmoleküle der Immunoglobulin-Superfamilie bei Vertebraten und Invertebraten. Diese Moleküle verfügen in typischer Weise über eine einzige Transmembrandomäne, die das Molekül in einen kleineren intrazellulären und einen größeren extrazellulären Bereich teilt. Die Familienzugehörigkeit wird durch die sogenannten Immunoglobulin-Domänen des extrazellulären Bereichs festgelegt (durch die Loopstruktur und S S im Schema angedeutet). Dies sind Abschnitte von 40-70 AS, die durch Disulfidbrücken in einer b-Faltblattstruktur zusammengehalten werden. Je nach Ähnlichkeit mit den konstanten oder variablen Domänen der echten Immunoglobuline spricht man von C- oder V-Domänen. Die rechteckigen Boxen stehen für eine zweite Art von wiederholten Domänen, über die einige der gezeigten Moleküle verfügen. Diese Sequenzelemente von etwa 100 AS Länge zeigen Homologie zu der Fibronectin-Typ-III-Domäne. Eine Transmembransequenz ist nicht obligatorisch. Einige Moleküle wie TAG-1 und F11, aber auch gewisse Spleißvarianten von NCAM und Fasciclin II sind an der Membran durch eine Glykosyl-Phosphatidylinositolbindung verankert. Neuroglian, die Fascicline II und III und das irreC-Genprodukt (s. Abb. 34-37 für mutanten Phänotyp) sind Insektenmoleküle.